Also folgendes Problem den Aufbau einer Aminosäure ist nachvollziehbar und wie eine Polypeptidkette (Protein) zustande kommt auch jedoch versteh ich nicht was es mit dem polaren und unpolaren Rest aufsich hat und wieso man da unterscheidet ? Außerdem ist mir die Funktion nicht wirklich plausibel … hier bei mir ist bei der Funktion das Schlüssel Schloss Prinzip aufgeführt (Kohlenhydrat (Nahrungskette) als Schloss und funktionsfähiges Kohlenhydrat als Schlüssel)?
jedoch versteh ich nicht was es mit dem
polaren und unpolaren Rest aufsich hat und wieso man da
unterscheidet ?
Eine Aminosäure ist für gewöhnlich dann unpolar, wenn sie keine geladenen Seitenketten aufweist und dadurch sehr hydrophob ist. Geladene Seitenketten entstehen dadurch, dass funktionelle Gruppen Protonen aufnehmen oder abgeben können. Diese polaren Aminosäuren sind folglich eher hydrophil.
Da Proteine immer auch in wässrigen Milieus vorkommen, sind jene Aminosäuren die polar, mithin also hydrophil, sind, an der Außenseite der Proteinstruktur zu finden, während sich die unpolaren Aminosäuren auf der Innenseite der räumlichen Struktur des gefalteten Proteins befinden.
Die Bedeutung liegt unter anderem darin, dass sich aus den generellen Eigenschaften der Aminosäuren und ihrer Reihenfolge in einem Protein die Tertiärstruktur des Proteins ableiten lässt.
Diese Ableitung der Tertiärstruktur ist zum Beispiel bei Proteinen interessant, die in einer Zellmembran eingebettet sind, weil sich aus dieser Tertiärstruktur auch die Funktion des Proteins ableiten lässt. Dadurch lässt sich zum Beispiel abschätzen, welche Teile des Proteins in der Membran liegen und welche dem Cytosol und welche dem Extrazellularraum exponiert sind. Hieraus kann man wiederum schließen, welche Teile in welcher Form mit anderen Molekülen interagieren können.
Gruß
Thorigrarg
anbei eine tolle Seite, in welcher die Fragen ausführlich beantwortet werden:
http://www.klassenarbeiten.de/oberstufe/leistungskur…
Viele liebe Grüße
Im Körper bestimmt die Elektronegativität der Aminosäure-Reste, ob sie polar oder unpolar sind. Hier kannst du das nochmal genauer nachlesen:
http://www.bernd-leitenberger.de/aminosaeuren.shtml
Wichtig für die Funktion ist, dass die polaren Seitenketten Wasserstoffbrückenbindungen mit Wasser bilden und deshalb bei Proteinen oft nach außen zeigen. Die unpolaren liegen meist im Inneren der Moleküle.
Ich verstehe allerdings nicht ganz, warum du eine Frage zu Proteinen (und Aminosäuren als ihre Bestandteile) stellst und dann etwas von Kohlenhydraten schreibst…
In der Zellwand gibt es viele Proteine (teilweise durchgängig - integral, z.B. Kanäle; teilweise periphher). Diese haben dann oft Kohlenhydrat-Ketten (-> Glykoproteine), die folgende Funktion haben. Über das Schlüssel-Schloss-Prinzip tragen sie dazu bei zwischen Fremdem und Eigenem zu unterscheiden. Ein Beispiel hierfür sind die verschiedenen Blutgruppen mit unterschiedlichen Antigenen (Glykoproteine).
Ich hoffe, das bringt dich weiter 
p.s.: Noch ein kleiner Tipp für die Zukunft: Es ist sinnvoll den Zusammenhang in dem etwas behandelt wurde dazu zu schreiben (z.B. Aufbau Zellwand oder Ernährung oder…). Das hilft bei der Beantwortung der Frage
Hallo Trissi123,
die biologisch relevanten Aminosäuren unterscheiden sich voneinander nur durch die Struktur des Restes R.
Dieser Rest spielt allerdings eine entscheidende Rolle bei der Ausbildung der Proteinstrukturen.
Einerseits spielt alleine schon die Grösse und Form des Restes eine Rolle, andrerseits kommt es zwischen den Resten zu zusätzlichen Bindungen, wodurch die Strukturen stabilisiert werden.
Die Bindungen zwischen den Resten sind relativ reaktiv.
Intramolekulare Reaktionen zwischen den Resten ermöglichen auch eine Formänderung von Proteinmolekülen und dadurch eine enorme Funktionalität.
Unpolar: z.B.Methionin, Phenylalanin, hydrophob
Polar: z.B. Tryptophan, Tyrosin, ungeladen.
gruß r.
Hallo trissi 123,
leider kann ich dir bei dieser Frage nicht wirklich weiterhelfen.
sorra, lg
Schneeflöckchen
Spät aber doch =):
Also es ist schon wichtig wie die Reste sind, denn je nachdem ob der Rest ungeladen unpolar, ungeladen polar oder geladen polar ist, geht die Aminosäure unterschiedliche Bindungen ein. Ungeladen unpolare (also neutrale) Reste wie z.B. H bei Glycin bilden mit den unpolaren ungeladenen Resten anderer Aminosäuren (z.B. Alanin, Valin, Leucin) schwache Van-der-Waals-Bindungen aus. Aminosäuren mit ungeladenen polaren Resten, dazu gehören z.B. Serin, Threonin und Cystein können untereinander, aber auch mit anderen polaren Substanzen (z.B.H2O) Wasserstoffbrücken bilden, da diese Aminosäuren mindestens eine OH-Gruppe aufweisen. Die Seitenketten von geladenen, polaren Aminosäuren (saure und basische Aminosäuren) können sowohl ein Proton aufnehmen als auch abgeben, z.B. Lysin (basisch), Asparaginsäure (sauer) und Histidin (basisch). Sie bilden dadurch noch stärke Bindungen zu anderen polaren Aminosäuren aus, außer sie sind gleichartig geladen.